Realmente, deberíamos envidiar a las arañas. Imagínese poder hacer seda como lo hacen ellos, arrojándola para ir de un lugar a otro, siempre teniendo una cuerda de seguridad resistente como el acero o haciendo girar una cómoda hamaca cuando necesitan descansar.

Las propiedades fascinantes de la seda de araña hacen que no sea de extrañar que los científicos hayan estado tratando de desentrañar sus secretos durante décadas.

Si pudiéramos entender y recrear el proceso de hilado, podríamos producir seda de araña artificial para una variedad de aplicaciones médicas . Por ejemplo, la seda artificial puede ayudar a regenerar los nervios que conectan nuestro cerebro y nuestras extremidades , y puede transportar moléculas de fármacos directamente a las células donde se necesitan .

La seda de araña está hecha de proteínas llamadas espidroínas , que la araña almacena en una glándula de seda en su abdomen. Hay varios tipos de espidroína para hilar diferentes tipos de seda. Las arañas los almacenan como un líquido que se parece a las gotas de aceite.

Pero una de las preguntas que ha eludido a los científicos hasta ahora es cómo las arañas convierten estas gotas de líquido en seda. Decidimos investigar por qué las espidroínas forman gotitas, para acercarnos más a replicar el proceso de giro de una araña.

tejiendo una red

El truco que usan las arañas para acelerar su proceso de hilado puede usarse para hilar mejor seda artificial, o incluso desarrollar nuevos procesos de hilado.

En 2017 aprendimos a hacer fibras de seda sintéticas emulando la glándula de seda, pero no sabíamos cómo funcionan las cosas dentro de la araña. Ahora sabemos que la formación de gotas primero acelera la conversión a estas fibras .

Una pista importante sobre cómo se relacionan las gotitas y las fibras provino de un área inesperada de nuestra investigación: las enfermedades de Alzheimer y Parkinson . Las proteínas que están involucradas en estas enfermedades, llamadas alfa-sinucleína y tau , pueden ensamblarse en pequeñas gotas similares al aceite en las células humanas.

Tau es una proteína que ayuda a estabilizar el esqueleto interno de las células nerviosas (neuronas) en el cerebro. Este esqueleto interno tiene forma de tubo a través del cual viajan los nutrientes y otras sustancias esenciales para llegar a diferentes partes de la neurona.

En la enfermedad de Alzheimer, una forma anormal de tau se acumula y se adhiere a las proteínas tau normales, creando “enredos de tau”.

La alfa-sinucleína se encuentra en grandes cantidades en las células nerviosas productoras de dopamina . Las formas anormales de esta proteína están relacionadas con la enfermedad de Parkinson.

Las gotas de aceite de cualquiera de estas proteínas se forman en los humanos cuando se enredan, como espaguetis hervidos en un plato. Al principio, las proteínas son flexibles y elásticas, como las gotas de aceite de espidroína.

Pero si las proteínas permanecen enredadas, se pegan entre sí, lo que altera su forma, transformándolas en fibras rígidas. Estos pueden ser tóxicos para las células humanas, por ejemplo, en condiciones neurodegenerativas como el Alzheimer.

Sin embargo, las espidroínas también pueden formar gotitas . Esto nos dejó preguntándonos si el mismo mecanismo que causa la neurodegeneración en humanos podría ayudar a la araña a convertir las espidroínas líquidas en fibras de seda rígidas.

Para averiguarlo, usamos una espidroína sintética llamada NT2RepCT , que puede ser producida por bacterias. Bajo el microscopio, pudimos ver que esta espidroína sintética formaba gotitas líquidas cuando se disolvía en tampón de fosfato, un tipo de sal que se encuentra en la glándula de seda de la araña. Esto nos permitió replicar las condiciones de hilado de seda de araña en el laboratorio.

ciencia sedosa

A continuación, estudiamos cómo actúan las proteínas de espidroína cuando forman gotitas. Para responder a esta pregunta, recurrimos a una técnica de análisis llamada espectrometría de masas , para medir cómo cambiaba el peso de las proteínas cuando formaban gotas. Para nuestra sorpresa, vimos que las proteínas de espidroína, que normalmente forman pares, se dividieron en moléculas individuales.

Necesitábamos trabajar más para descubrir cómo estas gotas de proteína ayudan a las arañas a tejer seda. Investigaciones anteriores han demostrado que las espidroínas tienen diferentes partes, llamadas dominios, con funciones separadas.

La parte final de la espidroína, llamada dominio c-terminal, hace que forme parejas. El c-terminal también inicia la formación de fibras cuando entra en contacto con el ácido .

Entonces, creamos una espidroína que contenía solo el dominio c-terminal y probamos su capacidad para formar fibras.

Cuando usamos tampón de fosfato para enredar las proteínas en gotas, se convirtieron en fibra rígida al instante. Cuando añadimos ácido sin hacer primero gotas, la formación de fibras tomó mucho más tiempo.

Esto tiene sentido ya que las moléculas de espidroína deben encontrarse entre sí al formar una fibra. Enredar las espidroínas como espaguetis las ayuda a ensamblarse rápidamente en seda.

Este hallazgo nos dice cómo la araña puede convertir instantáneamente sus espidroínas en un hilo sólido. También descubrió cómo la naturaleza usa el mismo mecanismo que puede hacer que las proteínas cerebrales sean tóxicas para crear algunas de sus estructuras más sorprendentes.

El sorprendente paralelismo entre el hilado de la seda de araña y las fibras tóxicas para los humanos podría conducir algún día a nuevas pistas sobre cómo combatir los trastornos neurodegenerativos.

Los científicos pueden usar la investigación de la seda de araña, incluido lo que hemos aprendido sobre los dominios de la seda de araña, para evitar que las proteínas humanas se peguen entre sí, para evitar que se vuelvan tóxicas. Si las arañas pueden aprender a controlar sus proteínas pegajosas, tal vez nosotros también podamos.

https://theconversation.com/why-understanding-how-spiders-spin-silk-may-hold-clues-for-treating-alzheimers-disease-205857