Un prión es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos, etc.) que contienen ácidos nucleicos (ADN, ARN o ambos) sólo están compuestos por aminoácidos.
La definición científica dice que un prión es la forma alterada de una proteína celular funcional (PrP en mamíferos), que ha perdido su función normal, pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica.
Proceso de descubrimiento
Las primeras referencias a las enfermedades espongiformes transmisibles se remontan al siglo XVIII, cuando varios ganaderos europeos describieron una enfermedad neurodegenerativa letal que afectaba a las ovejas y a las cabras, mal al que se denominó «tembladera» (en inglés, scrapie).
El cerebro de estos animales presentaba un aspecto de esponja, de donde proviene el término «espongiforme».
A principios del siglo XX se describieron los primeros casos de encefalopatía espongiforme en el ser humano, y la enfermedad se bautizó con el nombre de enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Posteriormente se demostró que estas enfermedades eran transmisibles.
El agente patógeno, prión, fue descubierto en 1982 por Stanley Prusiner, mientras investigaba una serie de patologías de carácter crónico e irreversible que afectaban al sistema nervioso central. Prusiner demostró que se trataba de partículas puramente proteicas sin ácido nucleico. Por este descubrimiento, en 1997, le fue otorgado el Premio Nobel de Fisiología o Medicina.
¿Cómo afectan los priones?
Los priones son los agentes causantes de patologías letales características de los mamíferos, conocidas como encefalopatías espongiformes transmisibles.
Ejemplos de estas enfermedades es la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, conocida como la enfermedad de las “vacas locas”) en el ganado y la enfermedad de Creutzdeldt-Jakob (ECJ) en humanos.
Cuando un prión entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prión. Estos priones recién formados pueden transformar más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prión.
Los priones en estado patógeno se denominan con las siglas PrPSc.El período de incubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones.
Sin embargo, se ha descubierto que los priones en estado no patógeno (PrPC) tienen un papel activo en el correcto desarrollo neuronal. Son proteínas capaces de unir CU2+ (procesos de oxidoreducción) y participar en la transducción de señales, la adhesión celular y la regulación y distribución de los receptores de acetilcolina.
Es probable que los priones no patógenos participen en procesos como la formación de la memoria a largo plazo, la memoria inmunitaria y la evolución del genoma de muchos organismos. Sin embargo, cuando se convierten en patógenos pueden convertir cerebros en esponjas.
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